Investigadores del Conicet y la Facultad de Ciencias Bioquímicas de la UNR publicó en una prestigiosa revista mundial de ciencia su investigación sobre cómo la célula de una bacteria modelo percibe y procesa señales térmicas.
Un grupo de investigación del CONICET que trabaja en la Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas de la UNR logró describir en detalle, desde el punto de vista biofísico-molecular, cómo la célula de una bacteria modelo, Bacillus subtilis, percibe y procesa señales térmicas.
Al hallazgo se suma que su investigación fue publicada recientemente en la prestigiosa revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Para la supervivencia celular es esencial la habilidad para detectar y responder a distintos estímulos externos como el sonido, la luz y la temperatura; o internos como las hormonas, los metabolitos y los agentes extraños.
La comprensión de los mecanismos moleculares involucrados en los procesos de percepción y reacción ante estos estímulos es un desafío límite para los científicos.
“En este trabajo presentamos resultados sobre cómo un estímulo físico externo como el cambio de temperatura, altera la membrana celular y cómo un sensor -la proteína DesK- ubicado en la membrana reacciona a esos cambios para elaborar una respuesta celular”, indica Larisa Cybulski directora del equipo conformado por María Eugenia Inda y Daniela Vázquez.
“Nos preguntábamos de qué forma la membrana celular puede sensar algo físico y traducirlo en una señal química intracelular”, afirma Inda. “Lo que pudimos observar es que lo que se detecta no es el cambio de temperatura sino las consecuencias que este tiene sobre la membrana de la célula”, señala Cybulski y explica que cuanto más baja es la temperatura, la membrana se vuelve más gruesa y menos fluida e hidratada.
Una pintura sobre los aminoácidos que forman lo se denomina “cremallera o zipper de serinas”
La historia del estudio
Los estudios de adaptación al frío en bacterias comenzaron en el laboratorio del doctor Diego de Mendoza (IBR/CONICET-UNR) hace más de diez años. En este trabajo, Cybulski y su equipo profundizaron en detalles moleculares del mecanismo trabajando en colaboración con expertos de la Universidad de Utrecht, Holanda, y de la Universidad de Calgary, Canadá.
Los científicos observaron que cuando disminuye la temperatura y la membrana celular pierde hidratación se estabilizan interacciones entre residuos de serina que son aminoácidos que tienen afinidad por el agua, y forman lo se denomina “cremallera o zipper de serinas”.
Esta cremallera puede constituirse gracias a la escasa presencia de agua en la membrana a bajas temperaturas, lo que permite a los grupos de serinas interaccionar entre sí y no con el agua como sucede cuando ésta es abundante. Es el cierre de la cremallera lo que produce cambios estructurales en la proteína que provocan la activación del termosensor DesK.
“Lo novedoso es que no se habían descripto antes estos cierres de serinas o se los había mencionado como estructuras rígidas que se mantienen en la proteína pero no como estructuras reversibles que se arman y desarman para transmitir información”, afirma Cybulski y añade “este mecanismo, hasta ahora desconocido, que describimos para el termosensor DesK podría estar funcionando en otros sensores y proteínas de señalización embebidas en la membrana para detectar y transmitir señales.”
Estos resultados que se suman a otros publicados por el grupo sobre DesK, además de plantear nuevos interrogantes de investigación básica, abren la puerta a futuras aplicaciones en el ámbito de la bioingeniería.
“Ahora que logramos entender el funcionamiento del sensor y cada una de sus partes a nivel molecular, el nuevo desafío es probar si podemos transferir esta información al diseño racional de biosensores utilizando herramientas de bioingeniería molecular que nos permitan la construcción de sensores “a gusto del consumidor” útiles en la industria o en la medicina”, concluye Cybulski.
